Vinicio Armijos, Eduardo Tejera y Yasel Guerra docentes de Ingeniería en Biotecnología,  publicaron su trabajo de investigación.

La familia de inhibidores de tripsina de soja Kunitz (Kunitz-STI) es una gran familia de proteínas y la mayoría de sus miembros son inhibidores de proteasa. La versatilidad del perfil inhibidor y la plasticidad estructural de estas proteínas hacen de esta familia un andamio prometedor para el diseño de nuevas proteínas multifuncionales. Históricamente, los inhibidores de Kunitz-STI se han clasificado como inhibidores canónicos de serina proteasa, pero en los últimos años se han descrito nuevos inhibidores con nuevos mecanismos de inhibición. Diferentes mecanismos de inhibición podrían ser el resultado de diferentes vías evolutivas. En el presente trabajo, se ha realizado un análisis estructural de todas las estructuras cristalográficas disponibles para los inhibidores de Kunitz-STI para caracterizar las características y ubicaciones estructurales del bucle de unión de serina proteasa.

El estudio sugiere una relación entre la conformación de los bucles de unión de serina proteasa y el mecanismo de inhibición, su ubicación en el pliegue del trébol β y la fuente vegetal de los inhibidores. Los inhibidores canónicos clásicos de esta familia están restringidos a plantas del orden Fabales y se unen a sus objetivos a través del bucle β4-β5, mientras que los bucles de unión a serina proteasa en inhibidores de otras plantas se encuentran principalmente en los bucles β5-β6 y β9-β10. Además, se encontró que el bucle β5-β6 se utiliza para inhibir dos familias diferentes de serina proteasas a través de un mecanismo de inhibición del bloqueo estérico. Este trabajo ayudará a cambiar la percepción general de que todos los inhibidores de Kunitz-STI son inhibidores canónicos y las proteínas con bucles de unión a proteasas que adoptan conformaciones no canónicas son excepciones. Además, estos resultados ayudarán en la identificación de bucles de unión a proteasas en inhibidores no caracterizados o recientemente descubiertos, y en el diseño de proteínas multifuncionales.

El artículo se titula: “Canonical or noncanonical? Structural plasticity of serine protease-binding loops in Kunitz-STI protease inhibitors”

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